§ 32. АМІНОКИСЛОТИ. БІЛКИ: СКЛАД І БУДОВА. БІОЛОГІЧНА РОЛЬ АМІНОКИСЛОТ І БІЛКІВ

Білки — найважливіші органічні сполуки. Це основа всіх живих істот на Землі — від вірусів до людини. Будова білків досить складна, й вони виконують в організмах численні функції.

Білки — органічні природні полімери, мономерами яких є амінокислоти.

АМІНОКИСЛОТИ

От у визначенні відразу трапляється незнайома назва — амінокислоти. Що це за речовини? Префікс аміно- означає, що речовина належить до класу «Аміни». Ви будете вивчати їх у старших класах. Зараз давайте тільки запам’ятаємо, що до складу молекул речовин, у назві яких є такий префікс, буде входити аміногрупа -NH₂*. А от із кислотами ми вже знайомі. У їхньому складі є карбоксильна група -COOH.

Отже, у молекулах амінокислот є дві групи:

Це аміноетанова кислота, або гліцин.

Якщо в молекулі амінокислоти кілька атомів Карбону, то їх (крім атома С в карбоксильній групі) прийнято позначати грецькими літерами:

Аміногрупа може бути приєднана до будь-якого атома Карбону в ланцюжку. Її положення вказують, записуючи на початку назви відповідну літеру.

Нас будуть цікавити зараз тільки α-амінокислоти, тому що саме з них будуватимуться молекули білку. Загальну формулу α-амінокислот можна представити так:

Важливо запам’ятати, що групи амінокислот можуть взаємодіяти одна з одною, утворюючи міцні специфічні хімічні зв’язки. Вони зв’язують залишки амінокислот у білковому полімерному ланцюжку.

Фізичні властивості

Амінокислоти являють собою кристалічні речовини.

Під час плавлення вони руйнуються. Амінокислоти добре розчинні у воді й нерозчинні в органічних розчинниках, чим схожі на неорганічні сполуки. Багато амінокислот мають солодкий смак.

Біологічна роль амінокислот

Тварини й людина одержують амінокислоти, в основному, з білковою їжею, рослини їх синтезують самі. Білки, які потрапляють в організм, під дією ферментів розкладаються до амінокислот. Значна частина з них іде на синтез білку, необхідного для цього організму, частина може бути використана в енергетичному обміні, частина бере участь у регуляції обміну речовин.

БІЛКИ

Замінні й незамінні амінокислоти

З усіх α-амінокислот, а їх близько 150, людині для синтезу потрібних їй білків необхідно всього лише близько 20. Ці амінокислоти, як і всі інші, людина одержує з їжею. Крім того, наш організм здатний сам синтезувати потрібні амінокислоти. Однак деякі амінокислоти в організмі людини не синтезуються. Їх називають незамінними амінокислотами.

На білки має припадати 12 % добової енергетичної цінності раціону, причому частка тваринних білків повинна сягати 60 % їх загальної кількості. Жирам найкраще відвести 30 %. Зауважимо, що з цієї кількості частка жирів рослинного походження має становити третину. Решта — 58% — вуглеводи.

Якщо їх недостатньо, то в організмі починають розвиватися важкі захворювання. Тому незамінні амінокислоти повинні обов’язково й у необхідній кількості надходити в організм із їжею. Таких кислот для людини існує вісім: валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін, триптофан, метіонін, треонін і лізин.

Пептиди й білки. Пептидний зв’язок

У м’ясі міститься 14-20 % білків, у рибі — 13-18, сирі кисломолочному — 15-16, твердому — 22-29, яйцях — 12-14, сої — 33-44, хлібі пшеничному — 6-10, крупах — 7,6-4,9, молоці — 3-4, картоплі — 2, овочах — 0,5-6,5, фруктах — 0,2-1,5 %.

α-амінокислоти в клітинах живих організмів, зокрема в рибосомах, вступають одна з одною у взаємодію, при цьому аміногрупа однієї кислоти взаємодіє з карбоксильною групою іншої амінокислоти. Хімічний зв’язок, який при цьому утворюється, називають пептидним, а отриману речовину — пептидом. Унаслідок взаємодії двох амінокислот утворюється дипептид:

Під час взаємодії трьох амінокислот утворюється трипептид і т. д.

Зверніть увагу, що макромолекули поліпептидів складаються не з амінокислот, а з амінокислотних залишків. Якщо залишків амінокислот у поліпептидному ланцюжку більше 50, то такі речовини називають білками. Однак такий розподіл досить умовний.

Молекулярна маса природних білків коливається від декількох тисяч до декількох мільйонів, тобто в макромолекулу білку входять від декількох десятків до сотень тисяч амінокислотних залишків. Наприклад, гормон гіпофіза окситоцин складається з 9 амінокислот і має молекулярну масу 1007, це пептид; білки вірусів можуть мати молекулярну масу до 50 мільйонів.

Дізнайтеся більше

Структури білку

Для поліпептидів і білків характерні чотири рівні просторової організації, які прийнято називати первинною, вторинною, третинною й четвертинною структурами.

Первинна структура білку — специфічна амінокислотна послідовність, тобто порядок чергування α-амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі.

Рис. 97. Структури білку

Зв’язки між амінокислотними залишками, звичайно, пептидні.

Вторинна структура білку — поліпептидний ланцюг, згорнутий у спіраль у просторі за рахунок водневих зв’язків між групами NH і CO. Третинна структура білку — спіраль, складена компактно в грудочку — глобулу. Четвертинна структура білку — комплекс із речовин білкової або небілкової природи (рис. 97). Четвертинна структура характерна лише для деяких білків, наприклад гемоглобіну (рис. 98-99).

Рис. 98. Комп’ютерна модель білку рибосоми. Його третинна структура передана різними кольорами. Просторові структури зображені спіральками й стрічкоподібними складками

Рис. 99. Комп’ютерна модель білку гемоглобіну

Фізичні властивості

Фізичні властивості білків досить різні: одні з них розчинні у воді, інші — ні. Багато білків утворюють колоїдні розчини. Білки мають різний смак, колір і запах. Температури, за яких відбувається руйнування білку, також специфічні для кожного з них.

Дізнайтеся більше

Кристали різних білків* виростили на космічній станції «Мир» і під час польотів шатлів НАСА.

* https://visualta.org.ua/2013/11/25/metabolism

Високоочищені білки за низької температури утворюють кристали, які використовують для вивчення просторової структури білку (рис. 100).

Рис. 100. Кристали білків, вирощені на космічній станції

Хімічні властивості

Розглянемо деякі властивості білків.

Руйнування білків — денатурація

За певних умов білки можуть руйнуватися. Цей процес може бути оборотним. У цьому випадку білок може відновитися.

— Приклад необоротної денатурації за теплового впливу — згортання яєчного білку альбуміну під час варіння або смаження яєць. Так що ви не просто смажите яєчню, а проводите денатурацію білку!

Чинники, які спричиняють руйнування білків

1) Нагрівання або вплив яких-небудь випромінювань, наприклад інфрачервоного або ультрафіолетового. Кінетична енергія, яку отримує білок, спричиняє сильну вібрацію його атомів, унаслідок чого водневі та йонні зв’язки рвуться, а білок зсідає (коагулює).

2) Сильні кислоти, сильні луги й концентровані розчини солей також спричиняють денатурацію білків.

3) Органічні розчинники. Ці реагенти призводять до розриву внутрішньомолекулярних водневих зв’язків.

Використання спирту як дезінфікуючого засобу ґрунтується саме на тому, що він спричиняє руйнування білків будь-яких бактерій.

Є й інші впливи, які викликають руйнування білку.

Дізнайтеся більше

Якісні кольорові реакції білків

1) Білок у розчині можна виявити, додавши свіжоприготовлений осад купрум(ІІ) гідроксиду в лужному середовищі. З’являється синьо-фіолетове забарвлення. Ця реакція називається біуретовою (рис. 101).

Рис. 101. Біуретова реакція

2) Внаслідок дії концентрованої нітратної кислоти на білок за нагрівання з’являється жовте забарвлення. Це ксантопротеїнова реакція (рис. 102).

Рис. 102. Ксантопротеїнова реакція

Функції білків в організмі

У тваринному або рослинному організмі білки виконують безліч функцій. Головними є такі:

1. Ферментативний каталіз. Майже всі хімічні реакції в живому організмі відбуваються з допомогою білків — ферментів-каталізаторів, які прискорюють реакцію в мільйони разів.

2. Транспорт, накопичення й виведення різних за природою речовин як органічного, так і неорганічного походження здійснюється лише окремими білками. Наприклад, гемоглобін переносить кисень до тканин організму, а міоглобін накопичує його в тканинах (рис. 103).

Рис. 103. Еритроцити й лейкоцити

3. Імунний захист організму здійснюється з допомогою антитіл — білків, здатних упізнавати й зв’язувати сторонні об’єкти: білки, віруси, бактерії і т. п., не завдаючи при цьому шкоди білкам і клітинам свого організму.

4. Основна складова м’язів — білки (рис. 104). Скорочення м’язів здійснюється завдяки ковзанню двох типів білкових ниток у протилежних напрямках.

Рис. 104. М’язи

5. Механічна жорсткість і певна форма забезпечуються в організмах тварин ниткоподібним білком колагеном, який входить до складу шкіри й кісток (рис. 105).

Рис. 105. Структура кістки

6. Деякі білки відіграють роль резервного матеріалу. Вони розщеплюються в організмі, а утворені амінокислоти використовуються для побудови необхідних молекул або є джерелом енергії.

Білки виконують і багато інших функцій в організмі.

Підсумуємо вивчене в параграфі.

ПЕРЕВІРТЕ СВОЇ ЗНАННЯ

452. Які групи містяться в молекулах амінокислот?
453. Опишіть фізичні властивості амінокислот.
454. Які функції виконують амінокислоти в організмі?
455. Які зв’язки утворюються під час з’єднання амінокислот?
456. Які фізичні властивості проявляють білки?
457. Які хімічні властивості ви знаєте?
458. Що спричиняє руйнування білків?
459. Опишіть якісні реакції на білок.
460. Назвіть функції, які виконують білки в організмі.

ВИКОНАЙТЕ ЗАВДАННЯ

461. До складу молекул білків входять:

а) α-амінокислоти;
б) β-амінокислоти;
в) будь-які амінокислоти;
г) аміни.

462. Укажіть пептидний зв’язок:

Для допитливих

463. Ксантопротеїнова реакція характерна для таких речовин:

а) вуглеводів;
б) жирів;
в) білків;
г) алканів.

464. Установіть послідовність збільшення рівня організації структури білку (від первинної до четвертинної структури):

а) білкова глобула;
б) α-спіраль;
в) комплекс субодиниць;
г) поліпептидний ланцюг.

465. До рисового відвару додали декілька крапель йодної води, побачили синє забарвлення. Значить, відвар містить:

а) сіль;
б) білки;
в) крохмаль;
г) вітамін C.

466. Як можна розрізнити за допомогою хімічних реакцій розчини білку курячого яйця та крохмалю?

467. Запропонуйте спосіб, у який із глюкози можна одержати:

а) етанол,
б) вуглекислий газ,
в) магній етаноат (магнієву сіль оцтової кислоти)?

Запишіть рівняння відповідних реакцій.

468. Наведіть структурну формулу α-амінопропанової кислоти. Запишіть рівняння взаємодії цієї кислоти з калій гідроксидом; кальцій оксидом.

469. Які речовини утворюються під час руйнування фрагмента молекули білку складу:

Напишіть відповідне рівняння реакції.

470. Відповідно до тексту параграфа, розрахуйте, скільки білку вам потрібно вживати за добу. Яку масу м’яса, риби, сиру, яєць (окремо) потрібно вжити для забезпечення організму білками? Складіть приблизний добовий раціон харчування, який повністю забезпечував би ваші потреби в білку.

Білки та амінокислоти

Амінокислоти – це спеціальні органічні сполуки, які живі організми використовують для отримання білків. Їх основними елементами є вуглець, водень, кисень та азот. Існує двадцять різних видів амінокислот, які поєднуються для отримання білків в нашому тілі. Тіло людини може виробляти деякі амінокислоти, але решту ми повинні отримувати з їжі.

Білки – це довгі ланцюги амінокислот. В організмі людини є тисячі різних білків. Вони необхідні для життя. Близько 20% нашого організму складається з білків. Кожна клітина організму використовує білки для виконання функцій. Щоб дізнатися більше про клітини організму людини, прочитайте підручник з біології за 9 клас Р.В. Шаламова.

Транскрипція та трансляція

Білки виробляються всередині клітин. Коли клітина утворює білок, це називається синтезом білка. Інструкції щодо виготовлення білка містяться в молекулах ДНК всередині ядра клітини. Два основні етапи виготовлення білка називаються транскрипцією та трансляцією.

Перший крок виготовлення білка називається транскрипцією. Це коли клітина робить копію (або “стенограму”) ДНК. Копія ДНК називається РНК, оскільки вона використовує інший тип нуклеїнової кислоти, який називається рибонуклеїновою кислотою. РНК використовується на наступному етапі, який називається трансляцією.

Наступний крок виготовлення білка називається трансляцією. Це коли РНК перетворюється (або “перекладається”) в послідовність амінокислот, що складають білок.

Процес трансляції виготовлення нового білка з інструкцій РНК відбувається в складній машині в клітині під назвою рибосома. Наступні кроки проводяться в рибосомі.

РНК переміщується до рибосоми. Цей тип РНК називається “месенджерною” РНК. Він скорочується як мРНК, де “м” призначений для месенджера.

мРНК приєднується до рибосоми. Рибосома з’ясовує, з чого починати мРНК, знаходячи спеціальну послідовність з трьох літер “старт”, що називається кодоном.

Потім рибосома рухається вниз по ланцюгу мРНК. Кожні три букви представляють ще одну молекулу амінокислоти. Рибосома будує рядок амінокислот на основі кодів в мРНК. Коли рибосома бачить код “стоп”, вона закінчує трансляцію і білок закінчується.

Види та функції білків

В тілі людини тисячі різних видів білків. Ось кілька основних груп та функцій білків.

Структурна функція. Багато білків забезпечують структуру для нашого організму. Сюди входить колаген, який знаходиться в хрящах і сухожиллях.

Захисна. Білки допомагають захистити нас від хвороб. Вони складають антитіла, які борються з загарбниками, такими як бактерії та інші токсичні речовини.

Транспортна. Білки можуть допомогти переносити необхідні поживні речовини по тілу. Одним із прикладів є гемоглобін, який несе кисень у наших еритроцитах.

Каталізаторна. Деякі білки, такі як ферменти, діють як каталізатори для сприяння хімічним реакціям. Вони допомагають нам розщеплювати і перетравлювати свою їжу, щоб її могли використовувати наші клітини.

За хімічним складом розрізняють прості та складні білки. Прості білки містять амінокислоти, які зв’язані в ланцюжки. Складні мають білкову частину, що складається з залишків амінокислот, і небілкову, в якій можуть бути іони металів, ліпіди та вуглеводи.

Є декілька груп простих білків:

альбуміни – є основною частиною цитоплазми більшості клітин, складовою частиною крові, м’язів, молока, розчинні у воді та сольових розчинах;
глобуліни – розчинні тільки в слабких сольових розчинах, виконують роль антитіл;
гістони і протаніни – розчинні лише у воді, складають основну масу білкової частини нуклеопротеїдів;
керотини – складають основну масу рогової тканини епідермісу;
колаген – знаходиться в сухожиллі, зв’язках, хрящах, шкірі, кістках;
еластин – забезпечує еластичність тканин.

Складні білки класифікують за небілковою частиною:

Нуклеопротеїди – у складі небілкової частини нуклеїнові кислоти РНК та ДНК, які беруть участь у передачі спадкової інформації. Білкова частина представлена протамінами та гістонами, які забезпечують зберігання спадкової інформації.

Хромопротеїди – мають пігментти: гемоглобін, міоглобін (білок м’язів), деякі ферменти каталази, пероксидази, цитохроми, а також хлорофіл.

Фосфопротеїди – в небілковій частині мають залишок фосфорної кислоти. Це може бути казеїн, вінелін (білок жовтка яєць), іхтулін (білок ікри риб).

Ліпопротеїди – є структурними елементами біологічних мембран та транспортними білками, що транспортують холестерин та інші стероїди.

Глікопротеїди – у складі велика кількість сполук, що є комплексами білків з вуглеводами та їх похідними (гексуронова кислота, глікогенні амінокислоти).

Металопротеїди – комплекси білків з важкими металами. У складі присутній феритин, який є основною формою запасу заліза в організмі і синтезується в печінці.

Цікаві факти про білки та амінокислоти:

Ми отримуємо амінокислоти з основних продуктів, таких як курка, хліб, молоко, горіхи, риба та яйця.
Волосся складаються з білка під назвою кератин.
Особливий вид РНК, який називається переносною РНК, переміщує амінокислоти до рибосоми. Він скорочується як тРНК, де “т” означає перенесення.
Пептидні зв’язки зв’язують амінокислоти в білку разом.
Розташування та тип різних амінокислот уздовж білкового ланцюга визначає функцію білка.

Якщо у вашому підручнику не було такої інформації, тоді ви можете знайти інший в розділі Підручники з біології за 9 клас.